Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными блоками живых организмов. Своим бесконечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молекулам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.
Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природные органические соединения, которые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из белков построены хрусталик глаза и паутина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глубинах океана мерцают таинственным светом медузы.
Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные выяснили, что у большинства организмов белки составляют более половины их сухой массы.
Впервые белок был выделен (в виде клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это событие принято считать рождением химии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.
Цель данной работы – изучение гигиенического значения белков в питании насления.
1. Виды белков
Белки молочной сыворотки.
Белки молочной сыворотки имеют наивысшую скорость расщепления среди цельных белков. Концентрация аминокислот и пептидов в крови резко возрастает уже в течение первого часа после приема питания на основе белков молочной сыворотки. При этом не меняется кислотообразующая функция желудка, что исключает нарушение его работы и образование газов. Усваиваемость белков молочной сыворотки исключительно высока.
Основным источником получения сывороточных белков является сладкая молочная сыворотка, образующаяся при производстве сычужных сыров. Сама по себе сладкая молочная сыворотка не находит применения при производстве пищевых добавок. Белки куриных яиц.
Цельный яичный белок имеет наивысшую усваиваемость и считается эталонным, относительно которого оцениваются все остальные белки. Как известно куриное яйцо состоит из белка, который практически на 100% состоит из альбумина (овоаль-бумина) и желтка.
Для производства пищевых добавок используется как цельный яичный белок, так и отдельно яичный альбумин. Казеин.
Как правило, казеин вводится в смеси для детского питания, что по современным представлениям считается биологически оправданным. Так при попадании в желудок казеин створаживается, превращаясь в сгусток, который переваривается продолжительное время, обеспечивая сравнительно низкий темп расщепления белка. Это приводит к стабильному и равномерному поступлению аминокислот в организм интенсивно растущего ребенка. При нарушении этого ритма усваивания (применение смесей на основе белков молочной сыворотки) приводит к тому, что организм ребенка на этом этапе развития не успевает усваивать интенсивный поток аминокислот, что может приводить к различного рода отклонениям в развитии ребенка. Поэтому диетологи рекомендуют для грудных детей применять смеси на основе казеина.
Что же касается взрослого человека, то низкая усваиваемость, а также медленное прохождение сгустков казеина по желудочно-кишечному тракту неприемлемы, особенно при повышенных физических нагрузках. Поэтому пищевые добавки созданные на основе одного казеина (казеинатов) малоэффективны.
Что касается усваиваемости, то по мере увеличения содержания сывороточных белков она постепенно возрастала. Полученные данные подтвердили известный факт лучшей перевариваемости сывороточных белков пищеварительными ферментами по сравнению с казеином. Соевые белки.
Соевый белок хорошо сбалансирован по аминокислотам, в том числе и по незаменимым. После потребления соевых белков появляется четкое снижение уровня холестерина в крови, поэтому их целесообразно использовать в рационе людей с избыточным весом, а также людей страдающих непереносимостью молочных продуктов. Для производства пищевых добавок используются соевая мука (содержит 40-50% белка), соевый концентрат (65-75%) и соевый изолят (свыше 85%).
Однако главный недостаток соевого белка - наличие ингибитора пищеварительного фермента трипсина. Его количество зависит от технологии переработки соевых бобов. Для избавления от ингибитора нужна дополнительная обработка белка с помощью ферментативного гидролиза (пятидесятиминутный электрофорез панкреатином). Также существуют данные, что соевый белок оказывает повреждающее действие на стенки тонкой кишки. Все это значительно ограничивает применение соевого белка в пищевых добавках. Растительные белки.
В настоящее время уже неопровержимо доказано, что растительные белки, даже содержащие необходимый набор аминокислот усваивается очень плохо. Плохое усвоение растительного белка вызвано несколькими причинами:
· толстые оболочки клеток растительных белков, часто не поддающиеся действию пищеварительных соков;
· наличие ингибиторов пищеварительных ферментов в некоторых растениях, например, в бобовых;
· трудности расщепления растительных белков до аминокислот. Рыбный белок.
Установлено, что изолят рыбного белка еще значительно медленнее, чем казеин расщепляется до аминокислот. Расщепление изолята до пептидов не прекращалось даже через 3 часа с момента введения белка.
2. Состав и свойства белков
Белки - высокомолекулярные органические вещества, характерными особенностями которых является их строго определенный элементарный состав. Таблица 2. Состав белка.
Наименование элемента
Содержание элемента (в %)
Углерод
Водород
Азот
Кислород
Сера
Зола
50-55
6,5-7,3
15-18
21-24
0-2,4
0-0,5
Особенно характерен для белков 15-18% уровень содержания азота. На заре белковой химии, когда не умели еще определять ни молекулярную массу белков, ни их химический состав, ни тем более структуру белковой молекулы, этот показатель играл большую роль при решении вопроса о принадлежности высокомолекулярного вещества к классу белков. Естественно, что сейчас данные об элементарном составе белков утратили свое былое значение для их характеристики.
Белки вступают во взаимодействие с самыми различными веществами. Объединяясь друг с другом или нуклеиновыми кислотами, полисахаридами и липидами, они образуют рибосомы, митохондрии, лизосомы, мембраны эндоплазматической сети и другие субклеточные стрктуры, в которых благодаря пространственной организации белков и свойственной ряду из них ферментативной активности осуществляются многообразные процессы обмена веществ. Поэтому именно белки играют выдающуюся роль в явлениях жизни. По своей химической природе белки являются гетерополимерами протеиногенных аминокислот. Их молекулы имеют вид длинных цепей, которые состоят из аминокислот, соединенных пептидными связями.
В самых маленьких полипептидных цепях белков содержится около 50 аминокислотных остатков. В самых больших - около 1500.
В настоящее время первичная структура белка выявлена примерно у 2 тысяч белков. У инсулина, рибонуклеазы, лизоцима и гормона роста она подтверждена путем химического синтеза.
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы отдельных белков, весьма различно: в инсулине 51, в миоглобине - около 140. Поэтому и относительная молекулярная масса белков колеблется в очень широких пределах - от 10 тысяч до многих миллионов На основе определения относительной молекулярной массы и элементарного анализа установлена эмпирическая формула белковой молекулы - гемоглобина крови (C738H1166O208S2Fe)4 Меньшая молекулярная масса может быть у простейших ферментов и некоторых гормонов белковой природы. Например, молекулярная масса гормона инсулина около 6500, а белка вируса гриппа — 320 000 000. Вещества белковой природы (состоящие из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью), имеющие относительно меньшую молекулярную массу и меньшую степень пространственной организации макромолекулы, называются полипептидами. Провести резкую границу между белками и полипептидами трудно. В большинстве случаев белки отличаются от других природных полимеров (каучука, крахмала, целлюлозы), тем, что чистый индивидуальный белок содержит только молекулы одинакового строения и массы. Исключением является, например, желатина, в составе которой входят макромолекулы с молекулярной массой 12 000— 70000.
Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). При растворении белков в воде образуется своеобразная молекулярно-дисперсная система (раствор высокомолекулярного вещества). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).
3. Гигиеническая роль белков в питании человека
Важность правильного решения вопроса о показателях белкового питания бесспорна, так как достаточность белка в пищевом рационе и высокое его качество позволяют создать оптимальные условия внутренней среды, необходимые для роста, развития, нормальной жизнедеятельности человека и его работоспособности. Вместе с тем организм, обладая незначительными резервами белка, не в состоянии длительно обеспечивать процессы синтеза и ресинтеза за счет имеющихся запасов. В результате при пониженном его поступлении вместе с пищей быстро сокращается обновление клеток и тканей, замедляется и полностью останавливается рост, резко уменьшается образование ферментов и гормонов. При этом необходимо отметить, что интенсивность белкового обмена очень велика и белки нашего тела, при средней продолжительности жизни, обновляются около 200 раз.
Давно известны такие тяжелые нарушения, возникающие под влиянием белковой недостаточности, как появление отеков, ожирение печени и некоторые другие. Кроме того, общая нехватка белка и качественная его неполноценность могут приводить к развитию патологических изменений в органах внутренней секреции, особенно в половых железах, гипофизе и надпочечниках. Белковое голодание сказывается также на состоянии центральной и периферической нервной системы, вызывает ослабление условно-рефлекторной деятельности и процессов внутреннего торможения. Кроме того, одним из наиболее ранних проявлений дефицита белка в пищевом рационе является снижение защитных свойств организма, который становится значительно менее выносливым к воздействию неблагоприятных факторов внешней среды, особенно к охлаждению и инфекции. Наконец, белковое голодание, несомненно, играет ведущую роль в развитии таких тяжелых заболеваний, как алиментарная дистрофия[1], маразм и квашиоркор[2]. Важно подчеркнуть и то обстоятельство, что на фоне недостатка белка получают более интенсивное развитие проявления всех других видов пищевой недостаточности, в частности авитаминозы и гиповитаминозы.
Таким образом, изменения, возникающие в организме под влиянием белкового дефицита, весьма многообразны и охватывают, по-видимому, все его органы и системы. Можно также сказать, что белок определяет характер всего питания и на фоне его оптимального уровня наиболее проявляются биологические свойства всех других пищевых веществ.
По вполне понятным причинам белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, где уменьшение количества белка в рационе до 3% вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей и др. Сравнительно высокий его уровень необходим и в питании пожилых людей, у которых восстановление тканей затруднено и замедлено, а процессы диссимиляции протекают достаточно интенсивно.
Вместе с тем установлено, что избыток белка может также неблагоприятно отражаться на функциональном состоянии организма. Так, потребление слишком большого количества мяса приводит к перегрузке организма экстрактивными веществами (пуриновые основания[3]) и конечными продуктами азотистого метаболизма (аммиак). Все это обусловливает значительную нагрузку на печень и почки и вызывает неблагоприятную реакцию со стороны сердечно-сосудистой и нервной системы. Кроме того, преимущественно мясной рацион в состоянии способствовать развитию в кишечнике гнилостных бактерий, нарушая тем самым состав обычной микрофлоры.
Основными структурными компонентами белковой молекулы служат различные аминокислоты. Часть из них является незаменимыми в том отношении, что они или совсем не могут синтезироваться в самом организме, или образуются в недостаточном количестве. К этим аминокислотам, относящимся к незаменимым факторам питания, обычно относят триптофан, лизин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, треонин и валин, в детском возрасте – также аргинин и гистидин.
Как уже указывалось, в ходе биохимических превращений различные пищевые вещества оказывают взаимное влияние, в результате чего наилучшая их усвояемость может быть достигнута только в случае оптимального сбалансирования рациона. В последние годы все большее внимание обращается на неблагоприятное воздействие не только дефицита, но и избытка какого-либо незаменимого фактора питания. В частности, доказано снижение усвояемости белка под влиянием повышенного содержания в рационе отдельных аминокислот. Более того, установлено, что некоторые из них при изолированном введении могут оказывать токсическое влияние, особенно на фоне общего голодания или диеты с пониженным содержанием белка. Одной из возможных причин этого феномена является их быстрое дезаминирование и наводнение организма высокоядовитыми аммонийными солями. При нормальном же соотношении аминокислот они как бы нейтрализуют друг друга, что, например, характерно для аргинина, который проявляет в отношении большинства из них высокий детоксицирующий эффект, поскольку его избыток повышает процесс превращения аммонийных солей в мочевину.
Таким образом, сбалансирование аминокислотного состава способствует не только более полному их усвоению, но и обусловливает взаимонейтрализующее действие этих биологически активных веществ. Данное обстоятельство имеет первостепенное значение при обогащении некоторых пищевых продуктов синтетическими аминокислотами (А. А. Покровский).
Из сказанного следует, что наибольшей биологической ценностью отличаются белки животного происхождения, в которых имеется весь комплекс незаменимых аминокислот в оптимальных количественных соотношениях. Менее ценными представляются растительные белковые продукты, нг обладающие полным аминокислотным комплексом. Исключение составляют семена масличных культур, в особенности бобы сои.
Важно отметить, что в самых распространенных пищевых продуктах – хлебе, крупах и макаронных изделиях – не хватает столь важных незаменимых аминокислот, как лизин, триптофан и метионин. Между тем аминокислоты данной триады играют весьма важную роль в жизнедеятельности организма. Так, например, недостаток в пище лизина способствует нарушению кроветворения, азотистого равновесия, кальцификации костей. Значение триптофана в наибольшей степени связано с тканевым синтезом, обменом веществ и процессами роста. Что касается метионина, то он обладает липотропным и антисклеротическим действием, необходим для образования адреналина, имеет предохраняющее значение при лучевых поражениях и отравлении некоторыми бактериальными токсинами.
Ученые многих стран уже давно стремились определить белковую потребность организма. Можно считать, что приоритет в данном вопросе принадлежит К. Фойту, который еще в конце прошлого века предложил суточную норму белка, равную 118 г. В последующем данная норма подвергалась резкой критике, причем ряд исследователей пришли к ошибочному заключению о достаточности для организма количества белка, способного обеспечить минимальное азотистое равновесие. Однако это равновесие, достигнутое при кратковременном эксперименте, конечно, не может служить критерием для обоснования физиологических норм, устанавливаемых на более или менее длительный период, в условиях различной интенсивности труда, изменяющемся микроклимате и т. д. Кроме того, на белковую потребность оказывает влияние и общая калорийность пищи, так как при пониженном калораже белки расходуются для энергетических целей и соответственно меньше используются в синтетических процессах. Наконец, при установлении соответствующих нормативов следует принимать во внимание половые различия, возрастные показатели, особенности труда и быта, занятия физкультурой и спортом, а также некоторые другие факторы.
В табл. 4 приведены нормы белкового питания для различных групп взрослого населения, живущего в городах с развитым коммунальным обслуживанием. Кроме того, в новых рекомендациях указывается также дополнительная потребность в белках, связанная с активными формами отдыха и с проживанием в населенных пунктах с менее удовлетворительными бытовыми условиями. Удельный же их вес в общей калорийности питания колеблется от 12% (четвертая группа) до 14°о (первая группа). При этом доля животных белков составляет для лиц, занимающихся напряженной умственной деятельностью, 60%, а для работников физического труда – 50%.
Соответствующие нормативы для детей и подростков характеризуются меньшими абсолютными величинами и большими относительными показателями, т. е. количеством белка, приходящегося на 1 кг массы тела, которое является особенно значительным для маленького ребенка (табл. 5). Последнее также относится к содержанию в детском рационе животных белков.
Заключение
В заключение необходимо остановиться на перспективах улучшения белкового питания населения как в количественном, так и в качественном отношении. Эти исследования проводятся в двух основных направлениях, первое из которых имеет своей целью более полное использование белка уже существующих пищевых продуктов и повышение их биологической ценности. В качестве примера можно указать на многочисленные, предназначаемые для детей питательные смеси, обогащенные белковыми веществами, новые сорта хлеба и кондитерских изделий и т. д. Можно применять сухое обезжиренное молоко или его комбинацию с осажденными белками боенской крови. Образующийся при смешении фактически новый продукт (разработанный Институтом питания АМН РФ) обладает ценным для организма набором аминокислот и минеральных элементов. Большое значение имеет также получение белковых концентратов из сои и других масличных культур, на основе которых возможно получение суррогатов мяса, обладающих характерной фибриллярной структурой и соответствующим вкусом и ароматом.
Вторым направлением в проводимых исследованиях является изыскание принципиально новых белковых ресурсов, а именно белков различных одноклеточных организмов – дрожжей, водорослей, непатогенных бактерий и мицелия микроскопических грибов. В этом отношении весьма перспективным представляется микробиологический синтез белка из природного газа и углеводородов нефти, скорость которого примерно в 2500 раз превышает его образование в животном организме.
В последние годы значительно возрос интерес и к одноклеточным водорослям, в особенности к различным видам хлореллы, сценодемуса и спируллины, могущих служить источником пищевых веществ при космических полетах.
Список литературы
1. Мартинчик А. Н. Физиология питания, санитария и гигиена. М.: Академия. 2004
2. Королев А.А. Гигиена питания. Академия. 2007
3. Иванов В.Т, Путь к синтезу белка. - Ленинград: Химия, Ленинградское отделение, 1982 г.
4. Рубина Е.А. Санитария и гигиена питания. М.: Академия, 2007
5. Кнорре Д.Г. Биологическая химия. - М.: Высшая школа, 1998 г.
6. Марри Р., Греннер Д.. Биохимия человека. Т. 1-2 . - М.: Мир, 1993 г.
7. Уайт А., Основы биохимии. Т. 1-3. - М.: Мир, 1981 г.
8. Албертс Б. Молекулярная биология клетки. Т. 1-3. М.: Мир, 1994 г.
9. Шульц Г. Принципы структурной организации белков. - М.: Мир, 1982 г.
10. Рувинский А.О. Общая биология. - М.: Просвещение, 1995 г.
11. Приходченко Н.Н. Основы генетики человека. - Ростов?на-Дону: Феникс, 1997 г.
12. Пронин М.Д. Гигиена. М.: Велдис, 2004
13. Степанчук Е.И. Основы гигиены питания. М: Пресс -2000, 2003
14. Ярыгин В.Н. Биология. Т. 1-2. - М.: Высшая школа, 1999 г.
НОВОСТИ
ВХОД
ТЕГИ
Рефераты бесплатно, реферат бесплатно, сочинения, курсовые работы, реферат, доклады, рефераты, рефераты скачать, рефераты на тему, курсовые, дипломы, научные работы и многое другое.