p align="left">Спиртовое брожение осуществляется так называемыми дрожжеподобными организмами, а также некоторыми плесневыми грибками. Суммарную реакцию спиртового брожения можно изобразить следующим образом:
Механизм реакции спиртового брожения чрезвычайно близок к гликолизу. Расхождение начинается лишь после этапа образования пирувата. При гликолизе пируват при участии фермента ЛДГ и кофермента НАДН восстанавливается в лактат. При спиртовом брожении этот конечный этап заменен двумя другими ферментативными реакциями - пируватдекарбо-ксилазной и алкогольдегидрогеназной.
В дрожжевых клетках (спиртовое брожение) пируват вначале подвергается декарбоксилированию, в результате чего образуется ацетальдегид. Данная реакция катализируется ферментом пируватдекарбоксилазой, который требует наличия ионов Mg и кофермента (ТПФ):
Образовавшийся ацетальдегид присоединяет к себе водород, отщепляемый от НАДН, восстанавливаясь при этом в этанол. Реакция катализируется ферментом алкогольдегидрогеназой:
Таким образом, конечными продуктами спиртового брожения являются этанол и СО2, а не молочная кислота, как при гликолизе.
Процесс молочнокислого брожения имеет большое сходство со спиртовым брожением. Отличие заключается лишь в том, что при молочнокислом брожении пировиноградная кислота не декарбоксилируется, а, как и при гликолизе в животных тканях, восстанавливается при участии ЛДГ за счет водорода НАДН.
Известны 2 группы молочно-кислых бактерий. Бактерии одной группы в процессе брожения углеводов образуют только молочную кислоту, а бактерии другой из каждой молекулы глюкозы «производят» по одной молекуле молочной кислоты, этанола и СО2.
Существуют и другие виды брожения, конечными продуктами которых могут являться пропионовая, масляная и янтарная кислоты, а также другие соединения.
11. Характеристика основных потребностей микроорганизмов в макро- и микроэлементах. Ауксотрофы и прототрофы.Для роста и размножения бактерий, а, следовательно, и для их питания, необходимы различные химические соединения, растворенные в воде. По количественному вкладу в построение клетки различают макро- и микроэлементы. К макроэлементам относят 10 элементов таблицы Менделеева: углерод, водород, кислород, азот, серу, калий, кальций, фосфор, магний, железо. Микроэлементы нужны бактериям в очень малых, следовых, количествах, они представлены марганцем, молибденом, цинком, медью, кобальтом, никелем, хлором, бромом и некоторыми другими металлами и неметаллами. Большинство из них содержится в виде примесей в макроэлементах или может попадать в питательные среды из стеклянной посуды, воды или воздуха. Некоторые бактерии могут обходится и без микроэлементов.Для роста микроорганизмов так же необходим азот, который входит в состав органических соединений или солей в разной степени восстановления. Это могут быть соли аммония, нитраты или отдельные аминокислоты. Для удовлетворения потребности бактерий в азоте используют также продукты неполного расщепления белков животного происхождения - гидролизаты , пептоны и сложные белковые смеси - нативную сыворотку животных, асцитическую жидкость и др.Кроме углерода, азота и других химических элементов, многие бактерии нуждаются в факторах роста, к которым относятся витамины, основания нуклеиновых кислот и другие биологически активные вещества. По этому признаку микроорганизмы можно разделить на две группы: ауксотрофы , для которых в среде необходимо наличие одного или нескольких факторов роста и прототрофы , они в факторах роста не нуждаются.12. Механизм регуляции активности ферментов в микроорганизмах.Поскольку практически все реакции в клетке катализируются ферментами, регуляция метаболизма сводится к регуляции интенсивности ферментативных реакций. Скорость последних может регулироваться двумя основными способами: путем изменения количества ферментов и/или изменения их активности, т. с. степени испольвания их каталитического потенциала.Регуляция активности ферментовРис. 28. Регуляторные воздействия на уровень клеточных метаболитов (продуктов) Факторы, регулирующие активность ферментов, разнообразны по своей природе (рис. 28). Физические факторы (температура, давление, свет, магнитное поле, электрические импульсы оказывают менее специфическое действие, чем химические. В свою очередь действие последних также может быть разделено на несколько типов. Одни химические вещества связываются с активным центром фермента, например субстраты, кофакторы, конкурентные ингибиторы, что приводит к изменению ферментативной активности. Другие вещества взаимодействуют со специальными участками на поверхности молекулы определенного типа фермента, не имеющими непосредственного отношения к центрам каталитической активности, но тем не менее приводящими к ее изменению.Наконец, активность некоторых ферментов регулируется путем химической модификации их молекулы, в основе которой лежит ковалентное обратимое связывание с ферментом определенной группировки, что приводит к изменению его активности. У прокариот известны две ферментные системы, активность которых регулируется таким путем. Глутаминсинтетаза E. coli, катализирующая синтез глутамина, существует в двух формах, различающихся присутствием в одной из них остатка адениловой кислоты. Присоединение его с помощью ковалентной связи, катализируемое соответствующим модифицирующим ферментом, приводит к образованию менее активной аденилированной глутаминсинтетазы:Удаление адениловой группы, ведущее к возникновению деаденилированной формы фермента, резко повышает его каталитическую активность. Аналогичный механизм регулирования активности фермента путем присоединения и удаления остатка уксусной кислоты (ацетилирование -- деацетилирование) обнаружен для цитратлиазы у фотосинтезирующей бактерии Rhodopseudomonas gelatinosa. В этом случае активна ацетилированная форма фермента.Наиболее быстрым, точным и тонким механизмом регуляции активности ферментов является регуляция, которой подвергается определенный тип ферментов, получивших название аллостерических21. Эти ферменты, как правило, занимают ключевые позиции в обмене веществ, располагаясь в "стратегических" пунктах клеточного метаболизма -- начале метаболических путей или местах разветвлений, где расходятся или сходятся несколько путей.Рис. 29. Связывание субстрата с ферментом (А) и действие отрицательного (Б) и положительного (И) эффектора на каталитическую активность аллостерического фермента: 1 -- каталитический центр; 2 -- регуляторный центр (no Schlegel, 1972)Аллостерические ферменты имеют каталитический и регуляторный (аллостерический) центры, пространственно разобщенные, но функционально тесно взаимосвязанные. Каталитическая активность фермента меняется в результате связывания с его регуляторным центром определенных метаболитов, называемых эффекторами. Кроме конечных продуктов данного пути, эффекторами могут быть субстраты ферментов, а также некоторые конечные продукты родственных метаболических путей. Если действие эффектора приводит к понижению каталитической активности фермента, такой эффектор называется отрицательным, или ингибитором. Положительным называют эффектор, действие которого повышает каталитическую активность фермента. Положительным эффектором, или активатором, чаще всего бывает субстрат данного фермента.Связывание эффектора с регуляторным центром приводит к изменению сродства фермента к субстрату в результате какого-то конформационного изменения фермента (рис. 29).Наиболее простой случай аллостерической регуляции -- регуляция первого фермента неразветвленного биосинтетического пути его конечным продуктом. Если конечный продукт накапливается в избытке, он подавляет активность первого фермента в процессе, называемом ингибированием по принципу обратной связи Примером такого типа регулирования является ингибирование биосинтеза L-изолейцина (рис. 30) Первый фермент на пути синтеза L-изолейцина L-треониндезаминаза является аллостерическим и ингибируется только L-изолейцином.Рис. 30. Регуляция биосинтеза L-изолейцина по механизму отрицательной обратной связи; ф, -- треониндезаминаза; ф -- фз -- ферменты, катализирующие промежуточные стадии биосинтеза L-изолейцина. Стрелкой показано ингибирование треониндезамнназы L-изолейцином13. Механизм поглощения субстратов у микроорганизмов.Основной источник энергии в клетке - окисление субстратов кислородом воздуха. Этот процесс осуществляется тремя путями: присоединением кислорода к атому углерода, отщеплением водорода или потерей электрона. В клетках окисление протекает в форме последовательного переноса водорода и электронов от субстрата к кислороду. Кислород играет в этом случае роль восстанавливающегося соединения (окислителя). Окислительные реакции протекают с высвобождением энергии. Для биологических реакций характерны сравнительно небольшие изменения энергии. Это достигается за счет дробления процесса окисления на ряд промежуточных стадий, что позволяет запасать ее небольшими порциями в виде макроэргических соединений (АТФ). Восстановление атома кислорода при взаимодействии с парой протонов и электронов приводит к образованию молекулы воды.Тканевое дыхание Это процесс потребление клетками тканей организма кислорода, который участвует в биологическом окислении. Такой вид окисления называют аэробным окислением. Если конечным акцептором в цепи переноса водорода выступает не кислород, а другие вещества (например пировиноградная кислота), то такой тип окисления называют анаэробным. Т.о. биологическое окисление - это дегидрирование субстрата с помощью промежуточных переносчиков водорода и его конечного акцептора.Дыхательная цепь (ферменты тканевого дыхания) - это переносчики протонов и электронов от окисляемого субстрата на кислород. Окислитель - это соединение, способное принимать электроны. Такая способность количественно характеризуется окислительно-восстановительным потенциалом по отношению к стандартному водородному электроду, рН которого равен 7,0. Чем меньше потенциал соединения, тем сильнее его восстанавливающие свойства и наоборот. Т. о. любое соединение может отдавать электроны только соединению с более высоким окислительно-восстановительным потенциалом. В дыхательной цепи каждое последующее звено имеет более высокий потенциал, чем предыдущее. Дыхательная цепь состоит из:1.НАД - зависимой дегидрогеназы; 2.ФАД- зависимой дегидрогеназы;3.Убихинона (КоQ);4.Цитохрмов b, c, a+a3 .НАД-зависимые дегидрогеназы. В качестве кофермента содержат НАД и НАДФ. Пиридиновое кольцо никотинамида способно присоединять электроны и протоны водорода.ФАД и ФМН-зависимые дегидрогеназы содержат в качестве кофермента фосфорный эфир витамина В2 (ФАД).Убихинон (КоQ) отнимает водород у флавопротеидов и превращается при этом в гидрохинон.Цитохромы - белки хромопротеиды, способные присоединять электроны, благодаря наличию в своем составе в качестве простетических групп железопорфиринов. Они принимают электрон от вещества, являющегося немного боле сильным восстановителем, и передают его более сильному окислителю. Атом железа связан с атомом азота имидазольного кольца аминоксилоты гистидина с одной стороны от плоскости порфиринового цикла, а с другой стороны с атомом серы метионина. Поэтому потенциальная способность атома железа в цитохромах к связыванию кислорода подавлена.В цитохроме с порфириновая плоскость ковалентно связана с белком через два остатка цистеина, а в цитохромах b и а, она ковалентно не связано с белком.В цитохроме а+а3 (цитохромоксидазе) вместо протопорфирина содержатся порфирин А, который отличатся рядом структурных особенностей. Пятое координационное положение железа занято аминогруппой, принадлежащей остатку аминосахара, входящего в состав самого белка.В отличии от гема гемолгобина атом железа в цитохромах может обратимо переходить из двух в трехвалентное состояние это обеспечивает транспорт электронов (См. подробнее приложение 1 "Атомная и электронная структура гемопротеинов ").Механизм работы электронтранспортной цепиНаружная мембрана митохондрии (рис. 4.8.1) проницаема для большинства мелких молекул и ионов, внутренняя почти для всех ионов (кроме протонов Н) и для большинства незаряженных молекул.Все вышеперечисленные компоненты дыхательной цепи встроены во внутреннюю мембрану. Транспорт протонов и электронов по дыхательной цепи обеспечивается разностью потенциалов между ее компонентами. При этом каждое увеличение потенциала на 0,16 В освобождает энергию, достаточную для синтеза одной молекулы АТФ из АДФ и Н3РО4. При потреблении одной молекулы О2 образуется 3 АТФ. Процессы окисления и образования АТФ из АДФ и фосфорной кислоты т.е. фосфорилирования протекают в митохондриях. Внутренняя мембрана образует множество складок - крист. Пространство органиченное внутренней мембраной - матриксом. Пространство между внутренней и наружной мембранами называется межмембранным.14. Характеристика пентозофосфатного пути расщепления глюкозыОткрытие пути прямого окисления углеводов, или, как его называют, пентозофосфатного цикла, принадлежит О. Варбургу, Ф. Липману, Ф. Дикенсу и В.А. Энгельгарду. Расхождение путей окисления углеводов - классического (цикл трикарбоновых кислот, или цикл Кребса) и пентозофос-фатного - начинается со стадии образования гексозомонофосфата. Если глюкозо-6-фосфат изомеризуется во фруктозо-6-фосфат, который фосфо-рилируется второй раз и превращается во фруктозо-1,6-бисфосфат, то в этом случае дальнейший распад углеводов происходит по обычному гликолитическому пути с образованием пировиноградной кислоты, которая, окисляясь до ацетил-КоА, затем «сгорает» в цикле Кребса.Если второго фосфорилирования гексозо-6-монофосфата не происходит, то фосфорилированная глюкоза может подвергаться прямому окислению до фосфопентоз. В норме доля пентозофосфатного пути в количественном превращении глюкозы обычно невелика, варьирует у разных организмов и зависит от типа ткани и ее функционального состояния.У млекопитающих активность пентозофосфатного цикла относительно высока в печени, надпочечниках, эмбриональной ткани и молочной железе в период лактации. Значение этого пути в обмене веществ велико. Он поставляет восстановленный НАДФН, необходимый для биосинтеза жирных кислот, холестерина и т.д. За счет пентозофосфатного цикла примерно на 50% покрывается потребность организма в НАДФН.Другая функция пентозофосфатного цикла заключается в том, что он поставляет пентозофосфаты для синтеза нуклеиновых кислот и многих коферментов. При ряде патологических состояний удельный вес пентозофосфатного пути окисления глюкозы возрастает. Механизм реакций пентозофосфатного цикла достаточно расшифрован.Пентозофосфатный цикл начинается с окисления глюкозо-6-фосфата и последующего окислительного декарбоксилирования продукта (в результате от гексозофосфата отщепляется первый атом углерода). Это первая, так называемая окислительная, стадия пентозофосфатного цикла. Вторая стадия включает неокислительные превращения пентозофосфатов с образованием исходного глюкозо-6-фосфата (рис. 3). Реакции пен-тозофосфатного цикла протекают в цитозоле клетки.Первая реакция - дегидрирование глюкозо-6-фосфата при участии фермента глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы и кофермента НАДФ+. Образовавшийся в ходе реакции 6-фосфоглюконо-д-лактон - соединение нестабильное и с большой скоростью гидролизуется либо спонтанно, либо с помощью фермента 6-фосфоглюконолактоназы с образованием 6-фос-фоглюконовой кислоты (6-фосфоглюконат):Во второй - окислительной - реакции, катализируемой 6-фосфоглюко-натдегидрогеназой (декарбоксилирующей), 6-фосфоглюконат дегидрируется и декарбоксилируется. В результате образуется фосфорилированная кетопентоза - D-рибулозо-5-фосфат и еще 1 молекула НАДФН:Под действием соответствующей эпимеразы из рибулозо-5-фосфата может образоваться другая фосфопентоза - ксилулозо-5-фосфат. Кроме того, рибулозо-5-фосфат под влиянием особой изомеразы легко превращается в рибозо-5-фосфат. Между этими формами пентозофосфатов устанавливается состояние подвижного равновесия:При определенных условиях пентозофосфатный путь на этом этапе может быть завершен. Однако при других условиях наступает так называемый неокислительный этап (стадия) пентозофосфатного цикла. Реакции этого этапа не связаны с использованием кислорода и протекают в анаэробных условиях. При этом образуются вещества, характерные для первой стадии гликолиза (фруктозо-6-фосфат, фруктозо-1,6-бисфосфат, фосфотрио-зы), а другие - специфические для пентозофосфатного пути (седогептуло-зо-7-фосфат, пентозо-5-фосфаты, эритрозо-4-фосфат).Основными реакциями неокислительной стадии пентозофосфатного цикла являются транскетолазная и трансальдолазная. Эти реакции катализируют превращение изомерных пентозо-5-фосфатов: Коферментом в транскетолазной реакции служит ТПФ, играющий роль промежуточного переносчика гликольальдегидной группы от ксилулозо-5-фосфата к рибозо-5-фосфату. В результате образуется семиуглеродный моносахарид седогептулозо-7-фосфат и глицеральдегид-3-фосфат.Транскетолазная реакция в пентозном цикле встречается дважды, второй раз - при образовании фруктозо-6-фосфата и триозофосфата в результате взаимодействия второй молекулы ксилулозо-5-фосфата с эритро-зо-4-фосфатом:Фермент трансальдолаза катализирует перенос остатка диоксиацетона (но не свободного диоксиацетона) от седогептулозо-7-фосфата на гли-церальдегид-3-фосфат:Шесть молекул глюкозо-6-фосфата, вступая в пентозофосфатный цикл, образуют 6 молекул рибулозо-5-фосфата и 6 молекул СО2, после чего из 6 молекул рибулозо-5-фосфата снова регенерируется 5 молекул глюко-зо-6-фосфата. Однако это не означает, что молекула глюкозо-6-фосфата, вступающая в цикл, полностью окисляется. Все 6 молекул СО2 образуются из С-1-атомов 6 молекул глюкозо-6-фосфата.Валовое уравнение окислительной и неокислительной стадий пентозофосфатного цикла можно представить в следующем виде:илиОбразовавшийся НАДФН используется в цитозоле на восстановительные синтезы и, как правило, не участвует в окислительном фосфорилировании, протекающем в митохондриях.15. Особенности пути Ембдена-Мейергофа-Парнаса (гликолиз)Гексозодифосфатний шлях (гліколіз), або схема Ембдена - Мейєргофа-Парнаса, починається із глюкози і через ряд послідовних реакцій деграда-ції призводить до утворення пірувату . Перша реакція відбува-ється з витратою енергії у вигляді макроергічного зв'язку АТФ і пов'язана з утворенням фосфорильованого похідного глюкози - глюкозо-6-фосфату. У наступній реакції відбувається ізомеризація глюкозо-6-фосфату у фруктозо-6-фосфат. При дії фосфофруктокінази відбувається утворення фруктозо-1,6-дифосфату. У наступній реакції під впливом альдолази утворюється дві триози: 3-фосфогліцериновий альдегід і фосфодиоксиацетон, які є ізомера-ми і тому можуть переходити один в одного. Альдолаза фруктозо-1,6-дифосфату є ключовим ферментом для цього шляху, виявлення активності якого чітко вказує на наявність гексозодифосфатного шляху. Наступні реакції пов'язані з окисненням 3-фосфогліцеринового альдегіду під впливом гліцераль-дегід-3-фосфатдегідрогенази з утворенням макроергічного зв'язку 1,3-дифосфо-гліцеринової кислоти. Наявний в цій речовині макроергічний зв'язок перетворюється в макроергічний зв'язок АТФ під час першого субстратного фосфо-рилювання. Друге фосфорилювання пов'язане з перетворенням макроергіч-ної сполуки - фосфоенолпіровиноградної кислоти в піруват. Більш докладно механізми утворення АТФ під час двох субстратних фосфорилювань будуть описані в наступних розділах. Подальша доля пірувату у випадку аеробних процесів пов'язана з перетворенням в ацетил-КоА; в анаеробних умовах від пірувату можуть починатись перетворення за різними схемами процесів бродіння.Як найбільш показовий приклад можна навести гомоферментативне молочнокисле бродіння, за якого з пірувату утворюється молочна кислота.Процес спиртового бродіння відбувається за цією ж схемою, але піруват піддається декарбоксилюванню з утворенням ацетоальдегіду, який потім 'Дновлюється НАД+-залежною алкогольдегідрогеназою до етанолу.Деякі види ентеробактерій здійснюють бродіння з утворенням цілої серії кислот, серед яких домінує мурашина, яка потім може піддаватись утилізації під дією ферменту форміатгідрогенази до С02 і Н2. Такі реакції називають mурашинокислим бродінням. Для ентеробактерій також характерний особли-ним Шлях синтезу етанолу з пірувату через утворення ацетил-КоА з наступним відновленням його до етанолу.Бродіння з утворенням ацетату може відбуватись декількома шляхам Один з них пов'язаний з відновленням СОг до оцтової кислоти; під час інш го відбувається утворення ацетату з ацетил-КоА.Більш складним процесом є пропіоновокисле бродіння, яке складається фрагменту циклу Кребса на ділянці від щавлевооцтової до янтарної кислоти Кінцевий продукт бродіння - пропіонова кислота. Найбільший спектр кінцевих продуктів утворюється в результаті маслянокислого бродіння: ізопропанол, масляна кислота, бутанол, ацетон, етанол, оцтова кислота.16. ПУТЬ ЭНТНЕРА -- ДУДОРОВАОбщая схема третьего пути расщепления углеводов эубактериями представлена на рис. 67.Первые два его этапа -- фосфорилирование молекулы глюкозы и ее дегидрирование до 6-фосфоглюконовой кислоты -- идентичны первым двум этапам окислительного пентозофосфатного пути. Специфичны для пути Энтнера -- Дудорова две следующие реакции: 1) дегидратирование 6-фосфоглюконовой кислоты, приводящее к образованию КДФГ-кислоты; 2) расщепление продукта первой реакции на два C3-фрагмента. Конечными продуктами второй реакции являются пировиноградная кислота и 3-ФГА. Последний окисляется в пировиноградную кислоту так же, как в гликолитическом пути. Следовательно, при разложении молекулы глюкозы до пирувата по пути Энтнера -- Дудорова образуется 1 молекула АТФ (2 молекулы АТФ синтезируются на отрезке пути 3-ФГА ® пировиноградная кислота минус 1 молекула АТФ, затраченная на фосфорилирование глюкозы), 1 молекула НАД-H2 и 1 молекула НАДФ-H2.Путь Энтнера -- Дудорова имеет важное значение, когда сбраживаемыми субстратами служат глюконовая, маннановая, гексуроновые кислоты или их производные. Он функционирует у довольно широкого круга эубактерии, главным образом, грамотрицательных, получающих энергию в процессе дыхания (энтеробактерии50, виды Azotobacter, Pseudomonas, Alcaligenes, Rhizobium, Spirillum, Xanthomonas, Thiobacillus и др.). У анаэробов он встречается довольно редко. В качестве примера организма, сбраживающего сахара по пути Энтнера -- Дудорова, можно привести облигатно анаэробную бактерию Zymomonas mobilis. Однако ее изучение позволяет предполагать, что Z. mobilis -- вторичный анаэроб, произошедший от цитохромсодержащих аэробов. Путь Энтнера -- Дудорова обнаружен у некоторых клостридиев, что еще раз подчеркивает неоднородность эубактерий, объединенных в эту таксономическую группу.У энтеробактерий гликолитический и окислительный пентозофосфатный пути функционируют как центральные конститутивные пути метаболизирования углеводов, путь Энтнера -- Дудорова -- как индуцибельный.Согласно существующим представлениям путь Энтнера -- Дудорова сформировался позднее гликолитического и окислительного пентозофосфатного путей и возник как ответвление последнего, поскольку начала окислительного пентозофосфатного пути и пути Энтнера -- Дудорова идентичны и для последнего необходимо было сформировать только два новых фермента (6-фосфоглюконатдегидратазу и КДФГ-альдолазу). Появление пути Энтнера -- Дудорова, вероятно, было вызвано высокой потребностью клеток в пирувате, поэтому возникла необходимость сформировать механизм, при помощи которого пируват образовывался бы из исходного субстрата как можно более коротким и прямым путем. Действительно, к получению пирувата по пути Энтнера -- Дудорова ведут всего 4 реакции, в то время как в гликолитическом пути для этого требуется 9 ферментативных преобразований.Как можно видеть из схемы процесса (рис. 67), путь Энтнера -- Дудорова имеет несколько точек пересечения с гликолитическим и окислительным пентозофосфатным путями: 6-фосфоглюконовая кислота представляет собой промежуточное соединение пути Энтнера -- Дудорова и окислительного пентозофосфатного; пируват и 3-ФГА -- промежуточные соединения пути Энтнера -- Дудорова и гликолиза.В природе есть много мест с полным или почти полным отсутствием молекулярного кислорода. Это глубокие слои воды, почвы, илы морей и континентальных водоемов. Особую экологическую нишу для развития анаэробов представляют рубец и кишечник животных и человека. Облигатно анаэробный способ существования широко распространен среди эубактерий. Систематическое изучение анаэробных эубактерий, предпринятое в последние десятилетия, обнаружило неоднородность входящих в эту группу организмов, способных получать энергию в процессах брожения, фотосинтеза и анаэробного дыхания.Только небольшая часть облигатно анаэробных эубактерий может быть отнесена к первичным анаэробам, т. е. возникшим в докислородную эпоху и сохранившим до настоящего времени основные черты метаболизма того периода в результате обитания в анаэробных экологических нишах: получение энергии в процессе брожения, отсутствие электронтранспортных цепей, слабо развитые биосинтетические способности.
Рефераты бесплатно, реферат бесплатно, сочинения, курсовые работы, реферат, доклады, рефераты, рефераты скачать, рефераты на тему, курсовые, дипломы, научные работы и многое другое.
